Мышечная ткань. Строение, функции, классификация

О пользе подвижного образа жизни и физической активности говорят и пишут уже давно. Трудно переоценить занятия спортом и ходьбу на свежем воздухе. Регулярные тренировки укрепляют здоровье и продлевают жизнь. При движениях в организме активируются различные типы мышц, которые синтезируют и отдают энергию. Мышцы тренируются, накачиваются, делают человека выносливее, сильнее, быстрее, позволяют преодолевать длинные дистанции и ставить скоростные рекорды. Но что же происходит внутри мышц и делает их способными выполнять такие разные функции?Начнем с того, что в состав мышц входят волокна двух видов: красные и белые.

Красные волокна

Эти волокна также называют медленными. Сокращаются они медленно, но обладают при этом хорошей выносливостью, эти качества незаменимы, например, в марафонском беге. Красные волокна включаются в работу, когда предстоит выполнить большой объем, а времени в запасе много, когда предстоит монотонный труд, длительные, но небольшие нагрузки. В их состав входит большое количество мелких кровеносных сосудов – капилляров и красного пигментного белка – миоглобина, что и придает волокнам красный цвет.

Вместе с циркулирующей по капиллярам кровью к мышцам поступает кислород, который транспортируется миоглобином внутрь тканей уже непосредственно к энергетическим станциям − митохондриям. Внутри митохондрий происходит длительная химическая реакция по окислению триглицеридов (жиров), в ее процессе выделяется необходимая мышцам энергия. Такая реакция может происходить только с участием кислорода. Для продолжительной и качественной работы мышц, в том числе для их тренировки, этого вещества в организме должно быть достаточно.

Хорошее обеспечение мышечных тканей кислородом обычно происходит при небольшой нагрузке, с интенсивностью, не превышающей 25% от максимально для вас возможной, делать упражнения нужно в медленном темпе. При этом максимальной считается нагрузка, при которой вам будет под силу сделать упражнение не более двух раз подряд. В клетках красных волокон есть пигментное вещество — миоглобин, задача которого накопить запасы кислорода для поддержания реакции. Если кислорода по капиллярам будет поступать недостаточно, начнет подключаться миоглобин, отдавая свои накопленные запасы.

Поставщиком триглицеридов для реакции служит внутренний, а также подкожный жир. В связи с этим, красные волокна всегда содержат больше жиров, чем белые.

Как определить каких волокон больше

Если говорить о среднем человеке, то у него примерно медленных волокон будет от 40 до 45%, а остальные 55 — 60% будут занимать быстрые волокна. В общем, такой подход оправдан, но в разных частях тела эти соотношения могут сильно отличаться. Все зависит от того, какую работу человек делает чаще всего или какому виду спорта отдает предпочтение. К слову сказать, у бегуна на длинные дистанции мышцы на ногах почти все состоят из красных, медленно сокращающихся волокон (ММВ). А у штангистов и бегунов на короткие дистанции мышцы на ногах почти на 80-90% могут состоять из быстро сокращающихся волокон (БМВ).

Каких типов волокон будет больше или меньше — будет зависеть от генетики и тренируемых качеств. Однако многочисленные исследования показали, просто так, не переходят из одного типа в другой. Поэтому чтобы это происходило, требуется развивать определенные физические навыки (тренироваться).

Белые волокна

Такой цвет волокон обусловлен слишком малым количеством в них красящего пигмента − миоглобина и мелких капилляров. По энергетике эти волокна подразделяют на два подтипа: 2А и 2В. Первый подтип 2А получает энергию как в результате анаэробного гликолиза (без кислорода), так и аэробного (с участием кислорода). А вот энергетика подтипа 2В направлена только на анаэробный гликолиз.

Мышцы белого цвета включаются в работу, когда предстоит сделать много и в короткий промежуток времени. Они могут сокращаться с большой скоростью, давая при этом мощь и силу. Белые мышцы незаменимы в спорте, например, когда в доли секунды нужно сделать прорыв, преодолеть себя и установить мировой рекорд.

Но такой скоростной режим продолжительным быть не может, и на это есть ряд причин:

• Энергетические запасы не бесконечны, при интенсивной работе их хватает ненадолго.
• Для восстановления потраченных сил организму необходимо время, минимум 2-5 минут — за это время обычно вырабатывается нужное количество молекул АТФ креатина фосфата.
• При каждом повторении интенсивного сокращения и получения новой порции энергии, в процессе реакций вырабатывается молочная кислота, которая вызывает болевые ощущения и упадок сил.

Оба подтипа: 2А и 2В — гармонично дополняют друг друга. Белые волокна, относящиеся к подтипу 2А, сокращаются быстро и обладают большой силой. 2В – работают еще быстрей, достигая огромной мощности и силы. Источником энергии белых волокон считается гликоген, получаемый при расщеплении глюкозы, и креатин фосфат, который поступает в организм вместе с белковой пищей.

Строение поперечно-полосатых скелетных мышц

, видимых невооруженным глазом. Один пучок мышечных волокон состоит приблизительно из 10-20 параллельно расположенных
мышечных волокон
. Каждое мышечное волокно, в свою очередь, содержит 1000-2000
миофибрилл
(Silbernagl, Despopoulos, 1983; Klee, 2003). Каждая миофибрилла образована несколькими тысячами последовательно расположенных
саркомеров
(Linde), 2006), которые являются сократительными элементами мышечного волокна (рис. 1.1).

Поперечно-полосатое мышечное волокно представляет собой мельчайшую самостоятельную структурную единицу скелетной мышцы. Это одиночная цилиндрическая клетка, длина которой может достигать от нескольких миллиметров до 30 см (Cabri, 1999). Наиболее длинными мышечными волокнами в организме человека обладает портняжная мышца (m. sartorius), один из сгибателей бедра. Толщина мышечного волокна зависит от клеточного питания (трофики) и нагрузки на мышцу и варьирует от 10 до 100 мкм. Например, мышцы бедра имеют очень толстые мышечные волокна, тогда как мышцы глазного яблока состоят из тонких волокон (Cabri, 1999). Толщина мышечных волокон в мышце относительно постоянна. Таким образом, брюшко мышцы формируется не из-за утолщения волокон в центре мышцы, а из-за неравной длины мышечных волокон, накладывающихся друг на друга, что образует веретенообразную форму мышцы. Мышечное волокно имеет несколько сотен ядер, объединенных одной клеточной мембраной (сарколеммой

) и расположенных в цитоплазме (
саркоплазме
). В саркоплазме мышечных волокон находятся
сократительные миофибриллы, саркоплазматический ретикулум
(разновидность эндоплазматического ретикулума), митохондрии (
саркосомы
), лизосомы, капельки жира и гранулы гликогена. Помимо этого, в саркоплазме растворены молекулы креатинфосфата, аминокислоты, гликолитические ферменты, гликоген и другие вещества. Большую часть саркоплазмы занимают миофибриллы. Они тянутся от одного конца волокна к другому и имеют толщину около 1-2 мкм (Cabri, 1999). При изучении под электронным микроскопом видно, что каждая мио-фибрилла состоит из двух белковых
миофиламентов
(см. рис. 1.1).

• Актиновые миофиламенты
  — имеют в поперечнике около 5-8 нм (Tillmann, 1998; Klee, 2003). Вокруг актина дополнительно закручены нити тропомиозина, а на равных интервалах (примерно каждые 40 нм) прикрепляются молекулы тро-понина (Silbernagl, Despopoulos, 1983). Тропонин (Тп) состоит из трех субъединиц: Tn-С (образует связь с Са2+), Тп-Т (соединяет тропонин с тропомиозином) и Тп-I (блокирует образование мосто-видных связей между миозином и актином в состоянии покоя). При соединении субъединицы Тп-С с ионами кальция это тормозящее действие прекращается и актиновые филаменты прикрепляются к Z-линии.

• Миозиновые филаменты
  — расположены между филаментами актина. Миозиновые филаменты образованы из пучка плотно соединенных молекул миозина (около 150-360) и составляют 1,6 мкм в длину и 10-14 мкм в толщину. Молекулы миозина имеют двойные головки, прикрепляющиеся с помощью шейки к шарнирному участку (тяжелый меромиозин). Шейка молекулы обеспечивает ее подвижность и переходит в длинную хвостовую нить (легкий меромиозин). Благодаря шарнирным участкам миозин может образовывать обратимые связи с актином и вызывать взаимное скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга.

. Микроскопически саркомер состоит из чередующихся светлых и темных полосок и линий, обусловленных упорядоченным расположением толстых нитей актина и тонких нитей миозина. Благодаря различному преломлению света актиновыми и миозиновыми филаментами формируется характерная поперечная исчерченность мышечного волокна. Актиновые филаменты в меньшей степени преломляют свет (изотропные) и выглядят как светлые линии, в то время как сильно преломляющие свет миозиновые филаменты (анизотропные) выглядят темными полосками под микроскопом. Отрезок между двумя соседними саркомерами, содержащий только нити актина, называется
I-диском
(см. рис. 1.1). В середине I-диска видна темная линия — Z-линия — граница саркомера. Между двумя I-дисками расположен
A-диск
, состоящий как из миозина, так и из актина. В середине A-диска в состоянии расслабления виден еще один светлый промежуток —
Н-диск
, — содержащий только миозин. При сокращении нити актина сдвигаются к центру миозинового филамента и Н-диск исчезает. Длина саркомера в состоянии покоя, по данным литературы, варьирует и составляет от 2,0 (Trombitas et al., 1998) до 2,2 мкм (Klee, 2003).

Помимо актина и миозина в мышечном волокне содержатся и другие белки (рис. 1.2). В отличие от вышеперечисленных белков они не относятся к сократительным. Их функцией является поддержание структурной организации внутренних компонентов мышечного волокна, благодаря чему достигается стабилизация волокна во всех плоскостях и его внутренние компоненты могут выдерживать внешние и внутренние нагрузки как в продольном, так и в поперечном направлении. Эти белки образуют следующие третичные филаменты (Maruyama et al., 1984; Street, 1983).

• Небулиновые филаменты
  — состоят из белка небулина и расположены параллельно тонким актиновым нитям. Небулиновые филаменты прикрепляются к Z-линиям и стабилизируют актиновые филаменты и контролируют расположение молекул актина (Cabri, 1999).

• Титиновые филаменты (коннектиновые филаменты)
  — состоят из одной молекулы белка титина. Данные филаменты длиной 1 нм в натянутой мышце занимают половину саркомера, соединяя М-линию и Z-линию (Maruyama et al., 1984). Титиновые филаменты расположены параллельно нитям миозина и прикрепляются к их свободным концам. Миозиновый комплекс, соединяясь с 3-6 титиновыми филаментами, образует функциональную единицу (Klee, 2003). Ее функцией является удерживание миозиновых филаментов при сокращении в центре саркомера. Между Z-линией и концами нитей миозина они образуют высокоэластичную PEVK-область [образуемую пролином (Pro или Р), глутаминовой кислотой (Glu или Е), валином (Val или V) и лизином (Lys или К); Linke et al., 1996]. Благодаря наличию этого эластичного участка саркомер может восстанавливать свою изначальную длину (длину в покое) после растяжения за счет притягивания миозиновых филаментов к Z-линиям. Это позволяет восстановить оптимальное взаиморасположение актиновых и миозиновых нитей. Таким образом, титиновые филаменты ответственны за остаточное напряжение мышц при их расслаблении (тонус мышцы) (Wiemann et al., 1998) (см. разд. 3.6.7).

• Промежуточные филаменты
  — расположены перпендикулярно направлению сократительных филаментов.
  а-Актин
  спиралеобразно окружает Z-линию и участвует в стабилизации актиновых филаментов. Белок
  десмин
  прикрепляется к сарколемме и соединяет друг с другом соседние миофибриллы, стабилизируя таким образом мышечное волокно в поперечном направлении (Street, 1993; Wang, 1984). Это позволяет сохранить структуру А- и I-дисков и поперечную исчерченность мышечных волокон.

• Поперечно расположенные М-белки, миомезин и М-креатинкиназы (М-КК)
  образуют в центре Н-диска так называемую М-линию. Миомезин при этом играет функцию якоря для титина, М-КК обеспечивает образование АТФ, а М-белок соединяет друг с другом и удерживает миозиновые филаменты.

• С-белки
  образуют С-линии. Продольно расположенные филаменты из С-белка стабилизируют миозиновые нити в саркомере.

• Короткие филаментные и глобулярные белки
  — расположены в сарколемме (а- и β-интегрин), в саркоплазматической мембране (дистрофии, талин, винкулин) и вне сарколеммы (ламинин и фибронектин), контактируя с оболочкой сократительных волокон.

Запомните

: Саркомер состоит из тонких актиновых и толстых миозиновых филаментов, а также несократительных «третичных филаментов». Несколько тысяч последовательно расположенных саркомеров образуют миофибриллу. Большое количество рядом расположенных миофибрилл, в свою очередь, формирует мышечное волокно. Параллельно расположенные мышечные волокна образуют пучок мышечных волокон (фасцикулу), из которых состоит анатомически определяемая мышца.

. Он представляет собой систему продольно расположенных плоских разветвленных трубочек, соединенных между собой (L-система, продольная система) и отграниченных от сарколеммы и межклеточного пространства (рис. 1.3).

Около Z-линий на протяжении всей миофибриллы саркоплазматический ретикулум образует мешковидные расширения (терминальные цистерны). Эта органелла играет роль резервуара ионов кальция и ответственна за их накопление и обратный захват. К саркоплазматическому ретикулуму также можно отнести поперечную систему (Т-система, Т-трубочки)

. Под поперечными трубочками понимают систему вертикально расположенных выпячиваний сарколеммы, соединяющих ее с экстрацеллюлярным пространством. Данные выпячивания диаметром около 50 нм располагаются по бокам от Z-линий (Forssmann, 1985). Они выполняют роль ионных каналов, которые открываются и закрываются в зависимости от потенциала действия. Кроме этого, они обусловливают быстрое проведение потенциала действия от поверхности клеточной мембраны к центру клетки и одновременное сокращение всех миофибрилл внутри одного мышечного волокна. В определенных местах поперечные трубочки располагаются между двумя L-цистернами продольной системы, образуя так называемую триаду. За счет накопления мембранного потенциала в щелевидных контактах (T-L-соединение) происходит распространение возбуждения по L-системе всей мышечной клетки, что вызывает высвобождение ионов кальция.

Другими важными компонентами саркоплазмы являются митохондрии, в мышечных волокнах называемые саркосомами

. Количество саркосом варьирует в зависимости от типа мышечных волокон. Саркосомы находятся между миофибриллами или непосредственно под сарколлемой (см. рис. 1.3). В центре волокна саркосомы расположены либо циркулярно вокруг Z-линии, либо между миофибриллами. Между миофиблиллами в виде «ожерелий» находятся маленькие гранулы
гликогена
. Их также в больших количествах обнаруживают около клеточного ядра. Часто около митохондрий в саркоплазме видны
липиды
в виде маленьких капель. Количество липидов в мышечном волокне зависит от его типа.

представляет собой эластичную способную к возбуждению мембрану, функцией которой является открытие и закрытие ионных каналов в ответ на возбуждающие стимулы и их дальнейшая передача по Т-системе. Сарколемма, в свою очередь, окружена
базальной мембраной
, которая отделяет мышечные волокна от соединительной ткани мышцы (рис. 1.4).

Помимо сократительных элементов скелетные мышцы состоят из соединительной ткани, окружающей мышцы и содержащей кровеносные сосуды и нервы.

Схожести

И красные волокна, и белые относятся к мышечным тканям и входят в состав одних и тех же мышц. Оба типа волокон – это инструменты для достижения определенных целей. Переключения между медленными и быстрыми механизмами происходят автоматически, по необходимости и совсем незаметно для нас.

Для успешной работы, и красных, и белых волокон необходимо достаточное количество энергии, без ее пополнения мышцы работать не будут. В обоих случаях синтез энергии происходит в митохондриях, которые находятся внутри мышечных клеток. В состав одной такой клетки может входить несколько тысяч митохондрий. Эти синтезаторы энергии выстраиваются в цепочки вдоль тонких нитей – миофибрилл, которые обеспечивают процессы сокращения мышц.

Режимы мышечного сокращения

Работа при одиночном сокращении была рассмотрена как пример «чистой» механики мышечных волокон. Однако в естественных условиях такая работа не совершается, поскольку волокна находятся в постоянном отклике на сигналы двигательных нервов. Другое дело, что в зависимости от характера этого отклика может происходить работа в следующих режимах:

• Сокращения возникают при пониженной частоте импульсов. Если электрический импульс распространяется после завершения расслабления, то следует серия одиночных актов сокращения.
• Высокая частота импульсных сигналов может совпадать с расслабляющей фазой предшествующего цикла. В этом случае амплитуда, в которой работал механизм сокращения мышечной ткани, будет суммироваться, что обеспечит длительное сокращение с неполными актами расслабления.
• В условиях повышения частоты импульсов новые сигналы будут действовать в периоды укорочения, что спровоцирует длительное сокращение, которое не будет прерываться расслаблениями.

Существенное замечание

Подходит к концу мой рассказ о том, какие типы и виды мышечных волокон находятся в нашем теле. Теперь вы имеете полное представление, как те или иные тренировки влияют на мышечные волокна, и как вы сами можете на них влиять. Мне лишь осталось сделать одно и очень важное замечание, чтобы помочь начинающим и опытным спортсменам тренироваться еще эффективнее.

— Не гонитесь за большими весами. Есть много разных упражнений, которые помогают добиваться нужного эффекта только лишь тем, что требуют для их выполнения определенного положения тела или позы (техника упражнения). Поэтому не пытайтесь поднять больше вес, а пытайтесь усложнить саму технику, тем самым прочувствовать рабочие мышцы и прокачать их еще больше.

Занимайтесь спортом, питайтесь правильно и становитесь лучше – успехов Вам.